抗菌ペプチドの4つの特性

これらの抗菌性ペプチドは、もともと昆虫、哺乳類、両生類などの防御システムに由来しており、主に4つのカテゴリが含まれています。

1.セクロピンはもともとセクロピアモスの免疫リンパに存在していましたが、これは主に他の昆虫で見られ、同様の細菌性ペプチドも豚の腸にも見られます。それらは通常、強くアルカリ性N末端領域によって特徴付けられ、その後に長い疎水性断片が続きます。

2。アフェノパス抗菌ペプチド（マガイニン）は、カエルの筋肉と胃に由来しています。アフリカツメガエル抗菌ペプチドの構造も、特に疎水性環境ではらせん状であることがわかりました。脂質層におけるアフリカツメガエルアンチペプチドの構成は、N標識固相NMRによって研究されました。アシルアミン共鳴の化学的シフトに基づいて、アフリカツメガエルアンチペプチドのヘリックスは平行した二重層の表面であり、収束して30mmの周期的ならせん構造を持つ13mmケージを形成することができました。

3.ディフェンシン防御ペプチドは、動物の完全な核小葉と腸細胞を備えたヒト多形性好中球ウサギ多腫瘍に由来しています。哺乳類の防御ペプチドに類似した抗菌ペプチドのグループが、「昆虫防御ペプチド」と呼ばれる昆虫から抽出されました。哺乳類の防御ペプチドとは異なり、昆虫防御ペプチドはグラム陽性菌に対してのみ活性があります。昆虫防御ペプチドでさえ6つのCys残基が含まれていますが、互いにジスルフィド結合の方法は異なります。ショウジョウバエのメラノガストから抽出された抗菌ペプチドの分子内ジスルフィドブリッジ結合モードは、植物防御ペプチドのそれと類似していた。結晶条件下では、防御ペプチドは二量体として提示されます。

4.Tachyplesinは、Horseshoecrabと呼ばれるHorseshoe Crabsに由来しています。構成研究は、反平行B折りたた構成（3-8位置、11-16位）を採用していることを示しています。 b - 角度は互いに接続され（8〜11位）、7〜12位の位置と3〜16位の間に2つのジスルフィド結合が生成されます。この構造では、疎水性アミノ酸は平面の片側に位置し、6つのカチオン性残基が分子の尾に現れているため、構造も生物化しています。

その結果、ほとんどすべての抗菌性ペプチドは、長さと高さが異なるにもかかわらず、本質的にカチオン性です。ハイエンドでは、アルファヘリカルの形であろうと b - 折り畳み、ビットロピック構造が一般的な機能です。