Apelin-36（ヒト）/252642-12-9/GTペプチド/ペプチドサプライヤー

説明 

Apelin-36（ヒト）は、EC50が20NMの製薬ペプチドです。 Apelin-36（ヒト）は、HEK293細胞で発現するヒトAPJ受容体に対して高い親和性を持っています（PichemicalBookC50 = 8.61）。 Apelin-36（Human）は、心血管と代謝の2つの主要な生物学的活性に関連しています。 Apelin-36（ヒト）は、HIV-1およびHIV-2のAPJ発現NP2/CD4細胞への侵入を阻害します。白い粉末として登場するペプチドは化学的に合成され、人間の使用ではなく科学的研究にのみ使用されます。ストレージ条件は負の80からの範囲でした ° cから負20 ° C.

仕様

アペランス：白からオフホワイトパウダー

純度（HPLC）： ≥98.0%

単一の不純物： ≤2.0%

酢酸含有量（HPLC）：5.0％～12.0%

水分量（カールフィッシャー）： ≤10.0%

ペプチド含有量： ≥80.0%

梱包と出荷：低温、真空梱包、必要に応じてMGに正確。

注文方法は？

1.電話またはメールで直接お問い合わせください： +86-13735575465、sales1@gotopbio.com。

2。オンラインで注文してください。オンラインフォームの注文に記入してください。

3.ペプチド名、CAS番号またはシーケンス、必要に応じて純度と修正、数量などを提供します。2時間以内に見積もりを提供します。

4.正式に署名された販売契約とNDA（非開示契約）または機密契約による調整を注文します。

5.時間内に注文の進行状況を継続的に更新します。

6。DHL、FedExなどによるペプチド送達、およびHPLC、MS、COAは貨物とともに提供されます。

7。当社の品質またはサービスの矛盾がある場合は、払い戻しポリシーに従います。

8。アフターセールサービス：実験中にクライアントがペプチドについて質問がある場合は、お気軽にお問い合わせください。短時間で応答します。

会社のすべての製品は科学研究の目的にのみ使用されます、それは’Sは、人体の個人が直接使用することを禁止されています。

よくある質問：

CYSを含むペプチドは、出荷前に減少しましたか？

ペプチドが酸化されていることがわかっていない場合、一般にCYSを減少させません。すべてのポリペプチドは、PH2条件下で精製および凍結乾燥した粗生成物から得られ、少なくともある程度はCysの酸化を防ぎます。 Cysを含むペプチドは、PH6.8で精製する特定の理由がない限り、PH2で精製されます。 Ph6.8で精製される場合、酸化を防ぐために、精製生成物をすぐに酸で処理する必要があります。最終的な品質制御ステップでは、CYSを含むペプチドの場合、MS MAPに分子量（2p+H）物質の存在が発見された場合、二量体が形成されたことを示します。 MSとHPLCに問題がない場合は、さらに処理することなく商品を直接凍結乾燥させて出荷します。 Cysを含むペプチドは時間の経過とともにゆっくりと酸化され、酸化の程度はペプチド配列と貯蔵条件に依存することに注意する必要があります。

ペプチドがループされているかどうかをどのように判断しますか？

エルマン反応を使用して、リングの形成が完了しているかどうかをテストします。エルマンテストが陽性（黄色）の場合、リング反応は不完全です。テスト結果が陰性（黄色ではない）の場合、リング反応は完了しています。クライアントに環化識別の分析レポートは提供していません。一般に、QCレポートにはエルマンのテスト結果の説明があります。

トリプトファンを含む環状ペプチドが必要ですが、酸化されますか？

トリプトファンの酸化は、ペプチド酸化における一般的な現象であり、ペプチドは通常、精製前に環状化されます。トリプトファンの酸化が発生すると、HPLCカラムのペプチドの保持時間が変化し、精製により酸化を除去できます。さらに、酸化ペプチドもMSによって検出できます。

ペプチドと染料の間にギャップを置く必要がありますか？

大きな分子（色素など）をペプチドに付着させる場合、ペプチドとリガンドの間にスペースを置いて、ペプチド自体の折りたたみまたはそのコンジュゲートの折り畳みによって受容体との干渉を最小限に抑えることが最善です。他の人は間隔を望んでいません。たとえば、タンパク質の折り畳みでは、蛍光染料を特定の部位に付着させることにより、アミノ酸の折り畳み構造がどれだけ離れているかを判断することができます。

N端子でビオチン修飾を行いたい場合は、ビオチンとペプチド配列の間にギャップをかける必要がありますか？

当社が使用している標準的なビオチン標識手順は、AHXをペプチド鎖に取り付けることで、その後にビオチンが付いています。 AHXは、ペプチドとビオチンの間の障壁として作用する6炭素化合物です。

リン酸化ペプチドの設計についてアドバイスをすることができますか？

長さが増加すると、結合効率はリン酸化アミノ酸から徐々に低下します。合成方向は、C端子からN端子までです。リン酸化アミノ酸後の残基は10を超えてはならないこと、つまり、N末端からC末端までのリン酸化アミノ酸の前のアミノ酸残基の数は10を超えてはならないことをお勧めします。

なぜN末端のアセチル化とC末端網化があるのですか？

これらの修飾により、ペプチドが分解され、ペプチドが親タンパク質のアルファアミノ基とカルボキシル基の元の状態を模倣することができます。