グリコペプチド技術

アミノ酸と糖の接続方法によれば、糖ペプチドは、グリコシル化、c a nグリコシル化、露の糖質化、GPI（グリコホスファティドリノシトール）接続の4つのカテゴリに分けることができます。

1。N-グリコシル化グリコペプチドは、ペプチド鎖の一部のASNの側鎖のアミドグループのアミドグループのN原子に関連するグリカン鎖（GLC-NAC）の還元端でN-アセトアミドグルコースで構成され、グリカン鎖をリンクする能力があるASNは、asn-x-ser /disにあるasn-x-serに位置する必要があります。糖はN-アセチルグルコサミンです。

N-グリコシル化修飾構造グリコペプチド

2。O-グリコシル化の構造は、N-グリコシル化よりも単純です。このグリコペプチドは一般にグリカンよりも短いが、N-グリコシル化よりも多くのタイプを持っている。 SerとThrは一般にペプチド鎖でグリコシル化することができます。さらに、チロシン、ヒドロキシル、およびヒドロキシプロリングリコシル化で飾られたグリコペプチドがあります。リンク位置は、残基の側鎖上のヒドロキシル酸素原子です。 The linked sugars are galactose or N-acetylgalactosamine (Gal&GalNAc) or glucose/glucosamine (Glc/GlcNAc), mannose/mannosamine (Man/ManNAc), etc.

O-グリコシル化は構造を修正します

3.グリコペプチドO-GlcNAcグリコシル化（（N-アセチルシステイン（NAC））（GlcNACN-アセチルグルコサミン/アセチルグルコサミン）

単一のN-アセチルグルコサミン（GLCNAC）グリコシル化は、タンパク質O-GLCNACを、タンパク質のヒドロキシル酸素またはスレオニン残基のヒドロキシル酸素原子に接続します。 O-GlcNA glycosylation is O-GlcNAc monosaccharide ornament without glycan extension; Like peptide phosphorylation, O-GlcNAc glycosylation of glycopeptides is also a dynamic protein decoration process. Abnormal O-GlcNAc decoration can cause a variety of diseases such as diabetes, cardiovascular diseases, tumors, Alzheimer’s disease and so on.

グリコペプチドのグリコシル化点

ポリペプチドおよび糖鎖の基本構造は、共有結合によるタンパク質鎖にリンクされており、糖鎖をリンクする部位はグリコシル化部位と呼ばれます。グリコペプチド糖鎖の生合成に従うテンプレートがないため、異なる糖鎖が同じグリコシル化部位に付着し、いわゆる顕微鏡的不均一性につながります。

グリコペプチドのグリコシル化

1。治療タンパク質の治療効果に対するグリコペプチドグリコシル化の効果

治療療法タンパク質の場合、グリコシル化はin vivoでのタンパク質薬物の半減期と標的にも影響します

2。可溶性グリコペプチドグリコシル化とタンパク質

研究では、タンパク質の表面上の砂糖鎖がタンパク質の分子溶解度を改善できることが示されています。

3。グリコペプチドグリコシル化とタンパク質免疫原性

一方では、タンパク質の表面にある砂糖鎖が特定の免疫応答を誘導する可能性があります。一方、砂糖鎖はタンパク質表面の特定の表面を覆い、その免疫原性を低下させることができます

4。タンパク質の安定性を増加させるグリコペプチドグリコシル化

グリコシル化は、タンパク質の安定性をさまざまな変性条件（変性、熱など）に増加させ、タンパク質の凝集を避けることができます。同時に、タンパク質の表面にある糖鎖は、タンパク質分子のタンパク質分解点をカバーすることもでき、それによりタンパク質のタンパク質の耐性が増加します。

5。タンパク質分子の生物学的活性に影響を与えるグリコペプチドグリコシル化

タンパク質グリコシル化の変化により、タンパク質分子が新しい生物活性を形成することもできます